开题报告内容：（包括拟研究或解决的问题、采用的研究手段及文献综述，不少于2000字）
一：选题依据及研究意义：
雷公藤红素，又名南蛇藤素，是从中药卫茅科植物雷公藤中分离得到的醌甲基型五环三萜类化合物，外观呈红色针状[1]，从雷公藤中分离得到两个主要成分：雷公藤红素和雷公藤内酯醇，经研究证明二者均为雷公藤的活性成分[2]，同时也都具有一定毒性。雷公藤红素的抗肿瘤作用显著，但由于癌症病因复杂，且容易产生耐药性，同时由于雷公藤红素的毒副作用，较差的溶解度以及生物利用度而使得其不能满足妥善治疗或个体化治疗的需要，故用雷公藤红素作为先导化合物，对其结构进行修饰而获得高效，低毒的药物则成为了雷公藤红素结构修饰中的一个重要方向。
二：采用的研究手段：
- 文献研究法：查阅文献，搜集课题相关的资料，从而全面地、准确地掌握所要研究的问题，为实验研究做准备。
- 实验法：进行具体实验并记录有效数据并得出结论。
- 实证研究法：根据现有的科学理论与实践需要，利用科学仪器和设备进行研究。
三：文献综述：
1.研究背景：
目前已有研究表明雷公藤红素可以参与多种信号通路并调节一些分子靶点，例如丝裂原活化蛋白激酶（mitogen-activated protein kinaes，MAPK）、血管内皮生长因子受体（vascular endothelial growth factor receptor，VEGFR）、转录激活因子2（activating transcription factor2，AFT2）、热休克蛋白（heat shock protein，HSP）、哺乳动物雷帕霉素靶蛋白（mammalian target of rapamycin，mTOR）、活性氧（reactive oxygen species，ROS）等诱导肿瘤细胞的自噬，并且表现出多种生物活性，主要包括抗炎活性，抗肿瘤活性，神经保护作用，抗肥胖以及抗神经退行性疾病等。目前，研究雷公藤红素活性主要集中在其抗肿瘤活性方面的研究。
热休克蛋白代表了一大类分子伴侣蛋白，普遍存在与原核生物与真核生物中，它们分工各异，不过都与维持细胞内蛋白结构的完整与功能密切相关。它们参与蛋白质的更新换代，并且辅助新生多肽的折叠和细胞膜上的蛋白转移，以及阻止蛋白的异常聚集。HSP90在N端具有ATP酶活性区或是与辅分子伴侣共同作用来控制突变并促进大量客户蛋白的稳定和激活[3]。随着体内环境的变化，例如温度、毒素、感染、发炎或者缺血等，它们会产生不同程度的表达，除了在正常体质的表达外，在癌症状态下，尤其是HSP90，有异常表达现象。在生理条件下，HSP与肌动蛋白、微管蛋白，一些激酶和受体的功能密切相关。HSP90由于在癌细胞中过度表达，通过提高原癌蛋白激酶的稳定性，阻止其通过泛素介导的蛋白酶体降解而激活多条促增殖或促存活的信号通路，同时其能折叠和维持其他蛋白质的正确构象，在肿瘤的生长发育中起着重要的作用[4]。
雷公藤红素是一种新的非ATP竞争性Hsp90抑制剂，可以抑制HSP90与辅分子伴侣间的相互作用，破坏HSP90分子伴侣复合物的完整性，导致原癌蛋白通过泛素依赖的，蛋白酶体介导的讲解而消除[5]。在诱导肿瘤细胞凋亡[6]、阻滞细胞周期[7]、抑制肿瘤细胞侵袭[8]和转移以及抑制血管新生方面发挥着重要的作用[9]。对雷公藤红素进行结构修饰可以改善其较差的水溶性和渗透性，提高生物利用度以及对肿瘤细胞的选择性，降低细胞毒性。
2.实验目的：
