癌症是影响人类健康的主要疾病之一，在现如今，药学家已经对肿瘤在分子水 平的发生与发展有所了解。
根据最新的研究发现,Hsp90 在细胞中的含量大约为总 蛋白含量的 1%~2%,同时发现 Hsp90 在肿瘤细胞中蛋白正确折叠与构象成熟发挥及 其重要的作用,发现在胃癌,乳腺癌,鼻咽癌等肿瘤组织中高度表达,被鉴定为新的 肿瘤生物标志物. 热休克蛋白 Heat Shock Proteins(HSPs)是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一 类热应激蛋白质。
热休克蛋白 90k Da（HSP90）是最丰富的热休克蛋白。
HSP90 机 制非常复杂因为它涉及到伴侣周期中的大分子构象变化和各种共伴侣。
同时，这种 复杂性提供了干扰 HSP90 功能的大量可能性。
最具特征性的 HSP90 调节剂是针对 N 端 ATP 结合口袋的竞争性抑制剂。
然而，由于严重的不利影响，包括诱导热休克反 应，到目前为止，FDA 还没有批准 N 端抑制剂。
作为替代品，通常被称为C 端抑 制剂的化合物已经被开发出来，无论是作为基于天然产物的类似物，还是通过合 理的设计，这些化合物都采用了多种机制来调节 HSP90 功能，包括调节与共伴侣的 相互作用，诱导影响伴侣周期的构象变化，或抑制 C 端二聚。
受 N 端抑制剂的发现 过程的启发,小分子可以被开发成针对这种新发现的 C 端 ATP 结合口袋,以抑制 Hsp90 的伴侣功能。
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